胰腺的外分泌物。是由胰腺的腺泡細胞和小導管的管壁細胞所分泌。為無色透明液體，呈堿性反應，pH7.8～8.4，滲透濃度與血漿相等，粘滯性低，比重1.010～1.018，每24小時總分泌量約為1.2～1.5升。當其進入小腸后，大部分可被吸收回血。小導管管壁細胞分泌碳酸氫鹽和水，胰液中主要正離子為Na ，K ，負離子為HCO^-₃，Cl^-。當胰液分泌率增加時，Na ，K 濃度基本不變，HCO^-₃升高，Cl^-濃度降低，但負離子總濃度保持恒定。

　　胰液中各種消化酶最為豐富，是食物消化過程中最重要的酶的來源，為糖類、蛋白質、脂肪及核酸等在腸內進行水解所必需。其活動環境為堿性環境，此環境是當胃內酸性食糜進入十二指腸后，被胰液中HCO₃^-中和，而為胰酶提供了適當活動條件。其中最主要的有胰淀粉酶（amylopsin）。人胰液中淀粉酶為α-淀粉酶，可將食物中淀粉分解為雙糖（麥芽糖）及其他產物。α-淀粉酶作用于α-1，4糖苷鍵。胰淀粉酶對生熟淀粉都發生作用，其最適pH7.0，一經分泌即有活性。胰脂肪酶（pancreatolipase）可將脂肪分解為甘油和脂肪酸，含三種脂肪水解酶：一為甘油一酸脂的水解酶，可水解在水、油介面上的不溶性甘油酯，需膽鹽及相應的表面活化劑一起作用，最適pH7～9；第二種水解二級醇或其他醇的酯，需與膽鹽一起作用，pH8；第三種水解水溶性酯的酶。還有磷脂酶A，能將卵磷脂水解成溶血卵磷脂。胰蛋白酶（trypsin）與糜蛋白酶（chymotrypsin）由胰腺腺泡細胞分泌，以無活性酶原形式存在于胰液中。胰蛋白酶原可被腸液中的腸致活酶激活成有活性的胰蛋白酶。酸及胰蛋白酶本身亦可激活胰蛋白酶原。糜蛋白酶原只能被胰蛋白酶所激活。兩種蛋白酶都能使蛋白質分解成和胨。當二者同時作用于蛋白質時，可使蛋白質分解成多肽和氨基酸，胰蛋白酶活性的適宜pH為7.8。